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胃蛋白酶基本信息

胃蛋白酶（英文名稱：Pepsin）是一種消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主細(xì)胞（gastric chief cell）所分泌，功能是將食物中的蛋白質(zhì)分解為小的肽片段。主細(xì)胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原經(jīng)胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由細(xì)胞直接生成的。

胃蛋白酶生物試劑方法

目前，國(guó)內(nèi)生物試劑胃蛋白酶有單一生物試劑和胃蛋白酶、胃膜素聯(lián)產(chǎn)兩種工藝。

胃蛋白酶作用方法

胃蛋白酶應(yīng)保存在低溫環(huán)境中（－20℃至－80℃），以防止其發(fā)生自降解。儲(chǔ)存于pH值大于11的溶液中或?qū)ζ溥M(jìn)行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發(fā)生；當(dāng)pH值回到6時(shí)，胃蛋白酶的活性即可恢復(fù)。

胃內(nèi)的消化主要是對(duì)蛋白質(zhì)初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白質(zhì)的作用，但從主細(xì)胞分泌出的胃蛋白酶是以無(wú)活性的酶原存在，必須依據(jù)胃酸激活并提供作用環(huán)境，因此鹽酸

激活胃蛋白質(zhì)酶原、提供胃蛋白酶作用的酸性環(huán)境，是其助消化功能.胃蛋白酶原由胃底主細(xì)胞分泌，在pH1.5～5.0條件下，被活化成胃蛋白酶，將蛋白質(zhì)分解為胨，而且一部分被分解為酪氨酸、苯丙胺酸等氨基酸。

胃蛋白酶活化過(guò)程

胃蛋白酶先是表達(dá)為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無(wú)活性的前體，其一級(jí)結(jié)構(gòu)比胃蛋白酶多出了44個(gè)氨基酸。在胃中，胃粘膜主細(xì)胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸（由胃壁細(xì)胞所釋放）中的鹽酸后被激活。當(dāng)胃對(duì)食物進(jìn)行消化時(shí)，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經(jīng)作用下，啟動(dòng)胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。 在鹽酸所創(chuàng)造的酸性環(huán)境中，胃蛋白酶原發(fā)生去折疊，使得其可以以

自催化方式對(duì)自身進(jìn)行剪切，從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨后，生成的胃蛋白酶繼續(xù)對(duì)胃蛋白酶原進(jìn)行剪切，將44個(gè)氨基酸殘基切去，產(chǎn)生更多的胃蛋白酶。這種在沒(méi)有食物消化時(shí)保持酶原形式的機(jī)制，避免了過(guò)量的胃蛋白酶對(duì)胃壁自身進(jìn)行消化，是一種保護(hù)機(jī)制。

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